En esta ocasión vamos a adentrarnos en el entramado de la proteína para identificar cómo está estructurada y su funcionalidad. Cuando desde un punto de vista analítico definimos la harina en términos de su contenido en proteína, pensamos y entendemos que toda la proteína tiene una respuesta óptima en el proceso de desarrollo del gluten, pero no es así. Existen distintas fracciones de proteína que cooperan entre ellas, algunas con o sin funcionalidad reológica.
En primer lugar, vamos a definir las proteínas de una forma sencilla. Son un conjunto de polipéptidos unidos a través de distintos enlaces, fundamentalmente puentes disulfuro, aunque existen otros tipos que estabilizan la estructura de las proteínas, como los enlaces no covalentes (puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas e interacciones hidrofóbicas). Estos polipéptidos son cadenas de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. La composición en aminoácidos de estas cadenas hace que las proteínas tengan una funcionalidad o comportamiento distintos. Para dilucidar la composición de las proteínas, Osborne (1924) las clasificó en distintos grupos en base a su extracción y solubilidad en una serie de disolventes. Usando esta secuencia de extracción, clasificó las proteínas en albúminas (solubles o extraíbles en agua), globulinas (solubles en soluciones salinas diluidas), prolaminas (solubles en mezclas de agua y alcohol) y glutelinas (solubles en ácidos o álcalis diluidos). En la tabla 1 se detallan las distintas fracciones, su composición, su papel biológico y su papel funcional en la reología de la masa. Dentro de la prolaminas –que deben su nombre al hecho de contienen un gran número de restos de aminoácidos prolina y glutamina –, están las gliadinas y las gluteninas, que son las responsables fundamentalmente del comportamiento funcional a nivel de panificación.
Las proteínas no pertenecientes al gluten (albúminas, globulinas) representan entre el 15 % y el 20 % del total de las proteínas del trigo, localizadas en las partes externas del grano de trigo y, en menor medida, en el endospermo (harina), y su función biológica es estructural y metabólica. Estas fracciones tienen un valor nutricional superior a las gluteninas, dado que su contenido en aminoácidos lisina y metionina es superior. Son extraídas con agua y soluciones salinas diluidas y, de hecho, aprovechamos esta circunstancia cuando a nivel de laboratorio queremos determinar el contenido en gluten húmedo y gluten seco de la harina (glutenina, gliadina), haciendo un lavado de esta con agua salina al 2 %, arrastrando las albúminas y globulinas y dejando la fracción insoluble, el gluten.
Las proteínas pertenecientes al gluten (prolaminas) representan entre el 80 y el 85 % del total de las proteínas del trigo y son capaces de formar polímeros de una complejidad estructural importante y en algunos aspectos aún por dilucidar. Son solubles en mezclas de alcohol y agua (60-70 % de etanol o 50 % de isopropanol) e insolubles en agua y soluciones salinas. Son proteínas de almacenamiento y se encuentran en el endospermo del trigo en una matriz continua alrededor de los gránulos de almidón. Estas proteínas están formadas por las gliadinas y las gluteninas.
Gliadinas
Son proteínas monoméricas de cadenas polipeptídicas simples con pesos moleculares que oscilan entre los 28.000 y los 55.000 Da, y representan el 30-40 % de las proteínas totales. Son proteínas hidrofóbicas, de ahí su insolubilidad en agua o soluciones salinas. En función del grado de hidrofobicidad se han identificado cuatro tipos de gliadinas: α , β , γ y ω . Desde un punto de vista funcional, contribuyen a la viscosidad y extensibilidad de la masa. Son muy pegajosas cuando se hidratan, muestran poca o ninguna resistencia a la extensión y parecen ser las responsables de la cohesión de la masa.
Anteriormente indicamos que la presencia de determinados aminoácidos determina la reactividad y funcionalidad de las proteínas. En este sentido, un aminoácido muy importante en el desarrollo del gluten es la cisteína. Este aminoácido dispone de un grupo tiol libre (R-SH ), que puede reaccionar con otro grupo tiol libre de una misma cadena y formar un enlace intra catenario, o con un grupo tiol de otra cadena y formar un enlace inter catenario. Estos enlaces entre grupos tioles de dos cisteínas se denominan enlaces o puentes disulfuro , y son de vital importancia en el desarrollo de la red de gluten, a través de unas reacciones denominadas reacciones de intercambio tiol-disulfuro . Estas reacciones explican la escisión y la formación de puentes disulfuro entre distintas regiones de las proteínas, que se orientan en el amasado para formar el gluten.
En las gliadinas α , β y γ los enlaces entre las cadenas polipeptídicas de proteínas son exclusivamente intra catenarios, mientras que en las gliadinas ω no existen reacciones tioltiol para formar puentes disulfuro.
Gluteninas
La fracción de glutenina es una mezcla heterogénea de polímeros con pesos moleculares que varían desde aproximadamente 80.000 hasta varios millones de Da.
Las gluteninas se pueden dividir, a su vez, en su estructura primaria en subunidades de bajo peso molecular (LMW –low molecular weight –, 32.000-35.000 Da) y en subunidades alto peso molecular (HMW –high molecular weight –, 67.000-88.000 Da). Estas unidades están unidas unas con otras a través de puentes disulfuro intercatenarios.
El modelo actualmente aceptado para describir la estructura conformacional del gluten es el de Shewry et al . (2001) (fi g. 1). Partimos de la idea de que gran parte de las subunidades de alto peso molecular (HMW) consisten en secuencias cortas de aminoácidos que adoptan un estructura tridimensional en forma de giros β (β turn ), adoptando una estructura similar a la de un muelle, lo que explicaría de un modo simbólico el efecto elasticidad. Estas secuencias forman la columna vertebral con uniones intermoleculares cabeza con cola, es decir, la cola de una subunidad con la cabeza de otra subunidad. Las subunidades de gluteninas de bajo peso molecular (LMW) se unen mediante puentes disulfuro a la estructura, mientras que las gliadinas se unen mediante enlaces no covalentes a las gluteninas de alto peso molecular.
Celiaquía
La celiaquía o intolerancia al gluten es una forma de enteropatía que afecta el intestino delgado de las personas genéticamente predispuestas y manifestada por la ingestión de alimentos que contienen gluten.
Esta intolerancia produce una lesión característica de la mucosa intestinal y provoca una pérdida total o parcial de las vellosidades que recubren el intestino delgado. Esto interfiere con la absorción de nutrientes (proteínas, grasas, hidratos de carbono, etc.), puesto que las vellosidades intestinales son las responsables de la absorción. El único tratamiento eficaz actualmente para la enfermedad celíaca es la eliminación completa del gluten en la dieta de por vida. Esto implica la eliminación en la dieta de fuentes de gluten, sean de trigo, centeno, cebada o espelta. La mejora en la sintomatología es evidente en cuestión de días o semanas después de iniciar la dieta libre de gluten, y se recuperan parcial o totalmente las vellosidades.
Las proteínas que presentan esta toxicidad son proteínas de almacenamiento (prolaminas), en especial la gliadina presente en la harina de trigo y la secalina en el centeno, la avenina en la avena o la hordeina en la cebada. La harina de espelta también contiene gliadinas y gluteninas, lo que no la hace apta tampoco para el consumo de personas celiacas.
Carlos Miralbés
Director técnico
Harinera La Meta
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